Struktura i funkcije
Hemoglobin je metaloprotein sadržan u crvenim krvnim stanicama, odgovoran za transport kisika u krvotoku. Zapravo, kisik je samo umjereno topljiv u vodi; prema tome, količine otopljene u krvi (manje od 2% od ukupne količine) nisu dovoljne da zadovolje metaboličke zahtjeve tkiva. Potreba za određenim nosačem je stoga očita.
U cirkulacijskom toku, kisik se ne može izravno i reverzibilno vezati za proteine, kao što je slučaj s metalima kao što su bakar i željezo. Nije iznenađujuće da u središtu svake proteinske podjedinice hemoglobina, omotanog u proteinsku ljusku, nalazimo tzv. Protetičku skupinu EME, s metalnim srcem koje predstavlja atom željeza u oksidacijskom stanju Fe2 + (reducirano stanje), koje se veže kisik reverzibilno.
Analiza krvi
- Normalne vrijednosti hemoglobina u krvi: 13-17 g / 100 ml
U žena vrijednosti su u prosjeku 5-10% niže nego u muškaraca.
Mogući uzroci visokog hemoglobina
- policitemija
- Produženi boravak u visini
- Kronične plućne bolesti
- bolest srca
- Krvni doping (upotreba eritropoetina i derivata ili tvari koje oponašaju njegovo djelovanje)
Mogući uzroci niskog hemoglobina
- anemija
- Nedostatak željeza (sideropenija)
- Puno krvarenje
- karcinomi
- trudnoća
- talasemija
- Burns
Sadržaj kisika u krvi stoga se daje zbrojem male količine otopljene u plazmi s frakcijom vezanom na hemoglobinsko željezo.
Više od 98% kisika u krvi je povezano s hemoglobinom, koji pak cirkulira u krvotoku dodijeljenoj unutar crvenih krvnih stanica. Dakle, bez hemoglobina, eritrociti ne mogu ispuniti svoju funkciju nošenja kisika u krvi.
S obzirom na središnju ulogu ovog metala, sinteza hemoglobina zahtijeva adekvatan unos željeza s prehranom. Oko 70% željeza u tijelu je zapravo zatvoreno u EME skupinama hemoglobina.
Hemoglobin se sastoji od 4 podjedinice koje su strukturno vrlo slične mioglobinu *.
Hemoglobin je veliki i kompleksni metaloprotein, karakteriziran s četiri globularna proteinska lanca omotana oko EME skupine koja sadrži Fe2 +.
Za svaku molekulu hemoglobina nalazimo stoga četiri EME skupine omotane relativnim globularnim lancem proteina. Budući da u svakoj molekuli hemoglobina postoje četiri atoma željeza, svaka molekula hemoglobina može vezati za sebe četiri atoma kisika, prema reverzibilnoj reakciji:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4
Kao što je većini ljudi poznato, zadatak hemoglobina je uzeti kisik iz pluća, osloboditi ga stanicama koje ga trebaju, uzeti ugljični dioksid iz njih i pustiti ga u pluća gdje ponovno počinje fito.
Tijekom prolaska krvi u kapilare plućnih alveola, hemoglobin vezuje kisik sam za sebe, koji se potom vraća tkivima u perifernoj cirkulaciji. Ta se razmjena odvija jer su veze kisika sa željezom EME grupe labilne i osjetljive na mnoge čimbenike, od kojih je najvažnija napetost ili parcijalni tlak kisika.
Vezanje kisika na hemoglobin i Bohrov efekt
U plućima raste napetost kisika u plazmi uslijed difuzije plina iz alveola u krv (2 PO2); to povećanje uzrokuje da se hemoglobin veže za kisik; suprotno se događa u perifernim tkivima, gdje se koncentracija otopljenog kisika u krvi smanjuje (2 PO2) i povećava parcijalni tlak ugljičnog dioksida () CO2); to uzrokuje oslobađanje kisika hemoglobinom samim punjenjem CO2. Pojednostavljenjem koncepta do maksimuma, više je ugljičnog dioksida prisutno u krvi i manje kisika ostaje vezano za hemoglobin .
Iako je količina fizički otopljenog kisika u krvi vrlo niska, stoga ima temeljnu ulogu. Zapravo, ta količina snažno utječe na snagu veze između kisika i hemoglobina (osim što predstavlja važnu referentnu vrijednost u regulaciji plućne ventilacije).
Sumirajući cjelinu s grafom, količina kisika povezana s hemoglobinom raste u odnosu na pO2 slijedeći sigmoidnu krivulju:
Činjenica da je područje ploča tako veliko postavlja važnu sigurnosnu marginu pri maksimalnom zasićenju hemoglobina tijekom prolaza u plućima. Iako je pO2 na alveolarnoj razini normalno jednak 100 mm Hg, promatrajući brojku uočavamo zapravo i parcijalni tlak kisika jednak 70 mmHg (tipična pojava nekih bolesti ili trajnosti na visokoj nadmorskoj visini), postotak zasićenog hemoglobina ostaju blizu 100%.
U području maksimalnog nagiba, kada djelomična napetost kisika padne ispod 40 mmHg, sposobnost hemoglobina da veže kisik naglo pada.
U uvjetima mirovanja, PO2 u intracelularnim tekućinama je približno 40 mmHg; u tom kontekstu, zbog zakona o plinu, kisik otopljen u plazmi difundira prema tkivima slabijim od O2 ukrštanjem kapilarne membrane. Posljedično, napetost O2 u plazmi opada i to pogoduje oslobađanju kisika iz hemoglobina. S druge strane, tijekom intenzivnog fizičkog napora napetost kisika u tkivima opada na 15 mmHg ili manje, tako da je krv jako iscrpljena kisikom.
Za ono što je rečeno, u mirovanju važna količina oksigeniranog hemoglobina napušta tkiva, ostajući na raspolaganju u slučaju potrebe (na primjer da se suoči s naglim povećanjem metabolizma u nekim stanicama).
Kontinuirana linija prikazana na gornjoj slici naziva se krivulja disocijacije hemoglobina; tipično se određuje in vitro pri pH 7, 4 i na temperaturi od 37 ° C.
Bohrov učinak ima posljedice i na unos O2 na razini pluća i na njegovo oslobađanje na razini tkiva.
Tamo gdje je više otopljenog ugljičnog dioksida u obliku bikarbonata, hemoglobin lakše oslobađa kisik i puni se ugljičnim dioksidom (u obliku bikarbonata).
Isti učinak postiže se zakiseljavanjem krvi: što je pH krvni tlak veći, a manje kisika ostaje vezano za hemoglobin; ne slučajno, u krvi je ugljični dioksid pronađen rastvoren uglavnom u obliku ugljične kiseline, koja se razdvaja.
U čast svog otkrivača, učinak pH ili ugljičnog dioksida na disocijaciju kisika poznat je kao Bohrov efekt.
Kao što se i očekivalo, u kiselom okruženju hemoglobin lakše oslobađa kisik, dok je u bazičnom okruženju jača veza s kisikom.
Među ostalim čimbenicima koji mogu modificirati afinitet hemoglobina za kisik podsjećamo na temperaturu. Posebno, afinitet hemoglobina za kisik opada s povećanjem tjelesne temperature. To je posebno povoljno tijekom zimskih i proljetnih mjeseci, budući da je temperatura plućne krvi (u dodiru s zrakom vanjskog okruženja) niža od one koja je postignuta na razini tkiva, gdje je oslobađanje kisika stoga olakšano.,
2, 3-difosfoglicerat je međuprodukt glikolize koji utječe na afinitet hemoglobina za kisik. Ako se njegova koncentracija unutar crvenih krvnih stanica poveća, afinitet hemoglobina za kisik se smanjuje, što olakšava oslobađanje kisika u tkiva. Ne slučajno, koncentracije eritrocita 2, 3 difosfoglicerata povećavaju se, na primjer, kod anemije, kardio-plućne insuficijencije i tijekom boravka u visokom tlu.
Općenito, učinak 2, 3-bisfosfoglicerata je relativno spor, posebno u usporedbi s brzim odgovorom na promjene pH, temperature i parcijalnog tlaka ugljičnog dioksida.
Bohrov je učinak vrlo važan tijekom intenzivnog mišićnog rada; u sličnim uvjetima, zapravo, u tkivima koja su najviše izložena stresu dolazi do lokalnog porasta temperature i pritiska ugljičnog dioksida, a time i kiselosti krvi. Kao što je gore objašnjeno, sve to pogoduje prijenosu kisika u tkiva, pomicanjem krivulje disocijacije hemoglobina u desno.
