Aminokiseline i proteini su intermedijeri koji prelaze iz mineralnog svijeta u živu materiju.
Kao što im ime govori, aminokiseline su bifunkcionalne organske tvari: tj. One se sastoje od amino funkcije (-NH2) i karboksilne funkcije (-COOH); oni mogu biti a, β, γ, itd., ovisno o položaju koji zauzima amino skupina u odnosu na karboksilnu skupinu:
 |  |  |
| a-amino kiselina | P-aminokiselina | y-aminokiseline |
Biološki važne aminokiseline su sve α-amino kiseline.
Proteinske strukture sastoje se od dvadeset aminokiselina.
Kao što se može vidjeti iz gore navedenih generičkih struktura, sve aminokiseline imaju zajednički dio i drugačiji dio koji ih karakterizira (općenito predstavljen s R) .
Od dvadeset aminokiselina, devetnaest je optički aktivnih (odstupaju od ravnine polarizirane svjetlosti).
Većina aminokiselina ima samo jednu amino skupinu i jedan karboksil pa se nazivaju neutralne aminokiseline ; one koje imaju dodatni karboksil nazivaju se kiselinske aminokiseline, dok su one s dodatnom amino skupinom bazične aminokiseline .
Aminokiseline su kristalne krute tvari i imaju dobru topljivost u vodi.
Nedostatak nekih aminokiselina u prehrani određuje ozbiljne promjene u razvoju; zapravo, ljudski organizam nije u stanju sintetizirati neke aminokiseline koje se precizno nazivaju esencijalnim (moraju se uvesti u prehranu), dok samo po sebi može proizvesti samo neke aminokiseline (one koje nisu bitne).
Jedna od bolesti zbog nedostatka esencijalnih aminokiselina je ona poznata kao kwashiorkor (riječ koja potječe od afričkog dijalekta koja znači "prvi i drugi"); ova bolest utječe na prvorođenče, ali nakon rođenja drugog djeteta, jer prvi propusti majčino mlijeko koje sadrži ispravan unos proteina. Ta je bolest rasprostranjena među pothranjenim populacijama i dovodi do proljeva, nedostatka apetita, što dovodi do progresivnog slabljenja organizma.
Kao što je već spomenuto, prirodne aminokiseline, uz iznimku glicina (to je a-amino kiselina s vodikom umjesto R skupine i najmanja od vjetrova), posjeduju optičku aktivnost zbog prisutnosti najmanje jednog asimetričnog ugljika. U prirodnim aminokiselinama apsolutna konfiguracija asimetričnog ugljika na kojem pripadaju samo amino skupina i karboksilna skupina pripadaju L seriji;
D-aminokiseline nikada ne ulaze u strukturu proteina.
Zapamtimo da:
DNA ---- transkripcija → m-RNA ---- prijevod → protein
Transkripcija može kodirati kao L-amino kiseline; D-aminokiseline mogu biti sadržane u ne-proteinskim strukturama (npr. U zidu bakterijske obloge: u bakterijama nema genetskih informacija da bi imale D-aminokiseline za zaštitnu ulogu, međutim, postoje genetske informacije za enzime koji brinu o bakterijskom zidu premaza).
Vratimo se na aminokiseline: različita struktura skupine R definira pojedinačne karakteristike svake aminokiseline i daje poseban doprinos karakteristikama proteina.
Stoga se smatralo da dijeli aminokiseline u skladu s prirodom R skupine:
Polarne ali ne i nabijene aminokiseline (7):
Glicin (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treonin
Treonin ima dva središta simetrije: u prirodi postoji samo treonin 2S, 3R.
Treonin je esencijalna aminokiselina (ne smije se brkati s neophodnim: sve aminokiseline su neophodne), pa se mora uzeti s prehranom, tj. Jesti hranu koja ga sadrži jer, kao što je već rečeno, u stanicama ljudi nema genetske baštine sposobni proizvesti ovu aminokiselinu (ovo nasljeđe je prisutno u mnogim biljkama i bolje).
Hidroksilna skupina serina i treonina može se esterificirati s fosforilnom skupinom (dobivanje fosfoserina i fosfotreonina), taj proces se naziva fosforilacija ; fosforilacija se koristi u prirodi za prijevod signala između unutar i izvan stanice.
Cistein (R = HS-CH2-)
Cistein sulfhidril je lakše protonski nego serinski hidroksil: sumpor i kisik su iz šeste skupine, ali se sumpor lakše oksidira jer je veći.
Tirozin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-supstituirani benzenski prsten
Što se tiče serina i treonina, hidroksil se može esterificirati (fosforilirati).
Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Nepolarne aminokiseline (8)
imaju hidrofobne lateralne skupine; u ovoj klasi razlikujemo:
Alifatika :
Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) esencijalan
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esencijalan
Izoleucin (R =
Metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) esencijalan
Stanične membrane se sastoje od lipidnog dvosloja s proteinima usidrenim zahvaljujući njihovom hidrofobnom karakteru te stoga sadrže alanin, valin, izoleucin i leucin. S druge strane, metionin je aminokiselina koja je gotovo uvijek prisutna u malim količinama (oko 1%).
prolin
Aromati :
Fenilalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: esencijalni monosupstituirani benzen
Triptofan (R =
Te dvije aminokiseline, koje su aromatične, apsorbiraju zračenje bliskog ultraljubičastog zračenja (oko 300 nm); stoga je moguće iskoristiti UV spektrofotometrijsku tehniku za određivanje koncentracije poznatog proteina koji sadrži te aminokiseline.
Aminokiseline s punjenjem (5)
Za uzvrat se razlikuju:
Kisele aminokiseline (koje imaju polarne ostatke s negativnim nabojem na pH 7) su takve da mogu dati pozitivni naboj H +:
Glutaminska kiselina (R =
Te aminokiseline proizlaze iz asparagina i glutamina; sva četiri postoje u prirodi, a to znači da za svaku od njih postoji specifična informacija, tj. da postoji triple baza u DNK koje kodiraju za svaku od njih.
Osnovne aminokiseline (s polarnim ostacima s pozitivnim nabojem pri pH 7) su takve da mogu prihvatiti pozitivni naboj H +:
Lizin (R =
Arginin (R =
Histidin (R =
Postoje proteini u kojima postoje derivati aminokiselina u bočnim lancima: na primjer, može biti prisutan fosfoserin (ne postoji genetska informacija koja kodira fosfoserin, samo onaj za serin); fosfoserin je post-translacijska modifikacija: nakon sinteze proteina
DNA ---- transkripcija → m-RNA ---- prijevod → protein
takve post-translacijske modifikacije mogu se pojaviti na bočnim lancima proteina.
Vidi također: Protein, pogled na kemiju
