Tripsin i kimotripsin dva su ključna enzima u probavi dijetalnih proteina. Obje se proizvode i izlučuju kao zimogeni, tj. U neaktivnom obliku, od strane gušterače; prekimor zimogena tripsina naziva se tripsinogen, dok se kimotripsin naziva himotripsinogen.
Tripsin i kimotripsin pripadaju velikoj obitelji proteolitičkih enzima (uključenih u probavu proteina) i podskupini endopeptidaza. Ove tvari - uključujući želučani pepsin i pankreasnu elastazu - napadaju peptidne veze unutar aminokiselinskog lanca, što dovodi do stvaranja manjih molekularnih fragmenata. Enzimi koji pripadaju drugoj skupini, egzopeptidaze, dovršavaju rad tripsina i kimotripsina, odvajajući pojedinačne aminokiseline od krajeva peptidnog lanca; Karboksipeptidaze pankreasa (A1, A2 i B, koje napadaju karboksilni kraj) pripadaju ovoj obitelji, ali također i aminopeptidaze (koje napadaju aminoterminalni kraj) i dipeptidaze, koje proizvode i izlučuju sluznica tankog crijeva. Neke karboksipeptidaze, slične onima za tripsin (tripsinogen) i kimotripsin (kimotripsinogen), gušterača luče u neaktivnom obliku. U sva tri slučaja enzim uključen u proces enzimske aktivacije je enteropeptidaza, protein proizveden i izlučen stanicama duodenalne sluznice; točnije, enteropeptidaza je specifična za tripsinogen, koji jednom preveden u tripsin također aktivira druge proteolitičke enzime, uključujući i sam tripsinogen.
Funkcionalne razlike između tripsina i kimotripsina jednostavno se tiču njihove specifičnosti, tj. Sposobnosti prepoznavanja i razgradnje samo veza formiranih dobro definiranim aminokiselinama. Tripsin intervenira uglavnom na peptidnim vezama koje zahvaćaju osnovne aminokiseline (kao što su arginin i lizin), dok kimotripsin hidrolizira uglavnom veze koje uključuju tirozin, fenilalanin, triptofan, leucin i metionin.
Zahvaljujući različitim proteolitičkim enzimima, uz doprinos kiselosti u želucu, prehrambeni proteini - izvorno formirani od nekoliko desetaka aminokiselina - se dijele na dipeptide, tripeptide i slobodne aminokiseline, a sve lako apsorbirajuće tvari koje iz kapilara intestinalne sluznice dolaze do jetre.
Tripsin i kimotripsin u fecesu
Određivanje kimotripsina i tripsina u fecesu koristi se, a posebno u prošlosti, kao indirektni test funkcionalne sposobnosti egzokrinog pankreasa. Ako nešto ne radi ispravno na toj razini žlijezde, logično je očekivati smanjenu sintezu tripsina i kimotripsina, koji će također biti deficijentan u fecesu. Test ima dobru osjetljivost, ali je opterećen stvarnim rizikom od lažno pozitivnih i lažno negativnih rezultata. Primjena laksativa, na primjer, smanjuje koncentraciju enzima u fekalnom materijalu, dok unos probavnog ekstrakta pankreasa (kao što je pankreatin) ili povrća (npr. Stabljika ananasa, papaja, papain i bromelain) uzrokuju lažno negativne rezultate. Također bakterijska flora crijeva malo utječe na količinu tripsina i kimotripsina koji stižu nepromijenjeni u fecesu; zbog toga upotreba antibiotika može proizvesti lažno negativne rezultate; naprotiv, u prisutnosti divertikuloze i drugih stanja koja pogoduju bakterijskoj proliferaciji, mogu se zabilježiti lažno pozitivni rezultati.
Klasična primjena doze tripsina i kimotripsina u fecesu je otkrivanje insuficijencije gušterače u bolesnika s cističnom fibrozom. Jedna od posljedica ove bolesti je oštećenje normalnog transporta tripsina i drugih probavnih enzima iz gušterače u duodenum; zbog toga su, pri rođenju, izmet djeteta s cističnom fibrozom posebno kompaktan, do te mjere da uzrokuje crijevnu opstrukciju. Kao rezultat, u maloniju se bilježe posebno male količine kimotripsina i tripsina.
